目前，药用抗体的研发主要基于杂交瘤细胞或者体外抗体库。通过抗原设计和抗体筛选，人们初步获得阳性的hits，再进一步通过一系列生物性质检测和功能验证，终得到有药用潜力的抗体。在实际研发过程中，经过了常规筛选所得的抗体，有诸多方面需要更细致的改进，包括亲和力、免疫原性、半衰期等等，抗体领域这些年来做了很多相关的研究和实践。其中，抗体亲和力成熟是研究的重要方向之一。

抗体在分子生物学实验中的应用，随着分子生物学发展的进步而越来越成熟，而抗体的稳定性是自然界长期进化的结果，在众多物种中，抗体分子形成了保守而稳定的结构，分子中70% 氨基酸残基（免疫球蛋白结构域）以beta的片层（beta-sheet）形式堆叠，形成紧密并能耐受蛋白酶作用的“三明治”结构，轻链和重链通过保守的二硫键形成具有三个结构域的免疫球蛋白，大大提高了分子本身的稳定性。

单链抗体（single-chian variable fragment，scFv），是由抗体重链的可变区与轻链的可变区在一段肽链连接下构成的小分子，是具有抗体活性的小结构功能结构单位；单链抗体可以由表达系统进行表达，也可以用噬菌体展示技术进行制备，由于其分子量小，穿透力强，半衰期短，免于抗原性低等等特点，所以在临床诊断，治疗，预防方面有重要作用和广阔的应用前景，本文就单链抗体结构，制备，应用等方

人-鼠嵌合抗体：利用DNA重组技术将鼠源单抗的轻链、重链可变区插入含有人抗体恒定区的表达载体中，转化哺乳动物细胞进行表达所产生的单克隆抗体。人-鼠嵌合抗体的人源化程度可达到70%，完整的保留了鼠源单抗的可变区，大限度的保留了亲本活性，人抗体恒定区的引入则大大降低了免疫原性。

双特异性抗体（bispecific antibody,BsAb）,拥有两个不同的抗原结合位点，从而同时与两个靶抗原结合，在发挥抗体靶向性的同时，介导另外一种特殊的功能，例如一个结合靶细胞上的特异抗原，另一个结合淋巴细胞或者吞噬细胞等效应细胞，从而在肿瘤诊断及治疗过程中发挥传统抗体*的优势。双特异性抗体结合抗原的两条臂可分别来自Fab、Fv、ScFv或者dSFv等，一般是双价的，有时候也可以构

蛋白质药物，包括单克隆抗体，越来越多的被开发用于糖尿病、癌症等疾病的诊断和治疗，且治疗效果优于多数其他小分子药物，具有高度的特异性和较少的副作用。当前技术生产的蛋白质药物的终产品因在不同的生产阶段会发生各种各样的修饰改变，都存在异构性问题。因此，对蛋白药物进行系统的鉴定对其可再生及安全生产是十分必要的。